ATP

 ATP COMO FUENTE DE ENERGIA LIBRE EN LOS SISTEMAS BIOLOGICOS


Es de gran importancia en los procesos biológicos el cometido fundamental que desempeñan los cambios de energía libre para determinar las direcciones favorables de las reacciones químicas, puesto que globalmente, toda ruta metabólica debe ser un proceso favorable termodinámicamente.

Con frecuencia una reacción o proceso determinado necesario para la vida en sí mismo es endergónico (como el transporte a través de la membrana), que poseen grandes variaciones de energía libre positiva . Estas reacciones intrínsecamente desfavorables pueden hacerse favorables termodinámicamente acoplándolas a reacciones muy favorecidas, suponiendo que una reacción exergónica forma parte del mismo proceso en que se encuentra la reacción endergónica .
Como en el siguiente ejemplo :
A <----------> B ∆Gº = +10KJ/mol proceso endergónico
C <--------> D ∆Gº = -30 KJ/ mol proceso exergónico

Sí la célula es capaz de acoplar estas dos reacciones, el valor de la energía libre para estas dos reacciones será la suma algebraica de los valores individuales

A <----------> B ∆Gº = +10KJ/mol
C <--------> D ∆Gº = -30 KJ/ mol
A + C  <------> B + D ∆Gº = -20kJ/mol  reacciones acopladas

El acoplamiento de reacciones o procesos endergónico con reacciones exergónicas es uno de los principios más importantes de los procesos biológicos. El acoplamiento de procesos muy favorecidos con procesos desfavorecidos se utiliza no solo para impulsar innumerables reacciones, sino también para transportar sustancias a través de la membrana, transmitir impulsos nerviosos, contraer los músculos, y llevar acabo otras transformaciones físicas .

El impulso de procesos mediante acoplamiento es tan frecuente que debe implicar que la célula contiene diversos compuestos que pueden experimentar reacciones con cambios de energía negativos grandes, estas sustancias pueden considerarse como lanzaderas de energía libre en la célula. Los más importantes de estos compuestos de energía elevada son determinados fosfatos, que pueden experimentar una reacción hidrolítica de sus grupos fosfato en disolución acuosa

ESTRUCTURA DEL ATP : INESTABILIDAD Y FORMACION DE HIBRIDOS DE RESONANCIA
El ion ortofosfato, que frecuentemente se abrevia con la expresión Pi (fosfato inorgánico), es capaz de adoptar una amplia gama de formas de resonancia. Tanto el protón ligado como el oxígeno que lo fija han de considerarse deslocalizados, por lo que es más adecuada escribir la estructura que se muestra en la siguiente figura.

figura 1 :estabilizacion por resonancia del ion ortofosfato

Estas formas múltiples, que son de una energía igual, contribuyen a la entropía elevada de una estructura de resonancia de este tipo, no todas estas formas son posibles cuando el fosfato está unido a un éster. Por consiguiente, la liberación del ortofosfato da lugar a un aumento de la entropía del sistema. Y está, por tanto, favorecida. La estabilización de resonancia se da en todas las reacciones de hidrólisis de fosfato

POTENCIALES DE TRANSFERENCIA DE FOSFATO
Existe otra forma útil de entender los valores de ∆Gº para diversos compuestos fosfato de alta energía , como se muestra en la figura 2.

                                     figura 2 energia de potenciales fosfato
estos valores forman una escala de potenciales de transferencia fosfato , el potencial se define como; simplemente  el valor -∆Gº de la hidrólisis . cada compuesto impulsa la fosforilación de los compuestos situados en un lugar más bajo de la escala, siempre que se disponga de un mecanismo de acoplamiento adecuado

HIDRÓLISIS DE ATP Y ENERGIA LIBRE

En la hidrólisis del fosfoenolpiruvato, el bifosfoglicerato , el adenosina trifosfato y el pirofosfato, los dos productos de la hidrólisis llevan una carga negativa.

La repulsión entre estos productos iónicos favorece intensamente la reacción de hidrólisis

La hidrólisis se ve favorecida a veces no sólo por la estabilización de la resonancia del ortofosfato sino también por la capacidad del otro producto para adoptar más formas moleculares, lo cual contribuye a la hidrólisis del del fosfoenolpiruvato ya que el piruvato puede tautomerizarse

figura 3 hidrolisis del ATP y la energia que liberan

HIDRÓLISIS DE ATP ACOPLADA A LAS REACCIONES BIOQUIMICAS NO ESPONTANEAS

Por ejemplo considerando las siguientes reaccione siguientes y los valores que se muestran en la figura 3

(1) Hidrólisis del PEP PEP piruvato +Pi ∆Gº= -62 kJ/mol
(2) Fosforilación de adenosina de fosfato ADP + Pi ATP ∆Gº= +31kJ/mol
(1)+(2) fosforilación acoplada del ADP por PEP PEP+ADP piruvato + ATP ∆Gº=-31kJ/mol

Así pues el fosfoenolpiruvato, que posee un potencial de transferencia de fosfato muy alto, de 62 kJ/mol, es capaz de añadir un grupo fosfato al ADP en una proceso favorecido termodinámicamente. El ATP puede pasar este fosfato a la glucosa, ya que el potencial de transferencia fosfato de la glucosa-6-fosfato está todavía mucho más abajo en la escala

(1) Hidrólisis del ATP ATP ADP + Pi ∆Gº= -31 kJ/mol
(2) Fosfoliracion de la glucosa glu+ Pi Glu-6P ∆Gº= +14kJ/mol
(1)+(2) fosforilación acoplada a la glucosa ATP + Glu ADP + GLU-6P ∆Gº= -17 kJ/mol

Estos ejemplos resaltan la forma en la que el ATP puede actuar como un agente versátil de transferencia de fosfato mediante reacciones acopladas. En cada caso, el acoplamiento se realiza haciendo que las reacciones se produzcan en la superficie de una molécula proteica grande, una enzima. Las enzimas pueden facilitar este acoplamiento y acelerar las reacciones


BIBLIOGRAFIA

MATHEWS, VAN HOLDE , AHERN, "BIOQUIMICA" 3ª EDICION   PEARSON EDUCACION S.A. MADRID 2002.